Белки

Белки

Файл : ref-belki.doc (размер : 274,944 байт)

Синтез белков.

Расщепление.

Расщепление в желудке (кислая среда).

Всасывание в тонком кишечнике.

На нужды организма: CO2, Н2О, NH3 -выведение.

(аминокислоты выстраиваются в

различные последовательности).

Жиры Углеводы.

белки

(алиментарная дистрофия – необратимая)

Весь синтез белков состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции.

Транскрипция – процесс считывания, синтез РНК, осуществляемый РНК полимеразой. Процесс идёт с одной цепи ДНК. Транскрипция производится одним или несколькими генами, отвечающих за синтез определённого белка. У прокариотов этот участок называется опероном.

В начале каждого оперона находится площадка для РНК полимеразы – промотр – специальная последовательность нуклеотидов РНК, которую фермент определяет благодаря химическому средству. Присоединяется к просмотру и начинается синтез иРНК. Дойдя до конца оперона фермент встречает сигнал (определённую последовательность нуклеотидов), который означает конец считывания.

Стадии процесса:

Связывание РНК полимеразы с промотором.

Инициация – начало синтеза.

Элонгация – рост цепочки РНК. V=50 нуклеотидов/секунда.

Терминация – завершение синтеза.

Трансляция – происходит в ядре на рибосомах.

Этапы:

Аминокислоты доставляют тРНК к рибосомам. Кодоны шифруют аминокислоты. На вершине тРНК имеется последовательность трёх нуклеотидов, компланарных нуклеотидам кодона в иРНК, - антикодон. Фермент определяет антикодон и присоединяет тРНК аминокислоту.

На рибосоме тРНК переводит с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Далее аминокислоты отрываются от тРНК.

Фермент синтеза присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.

Синтез завершён и готовая цепь отходит от рибосом.

Строение белков.

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО - NН -

Дипепетиды

Полипептиды.

Мономерами белков являются аминокислоты.

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 – COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.

Существуют:

Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.

Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды, шикопротеиды и т. д.

Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.

Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы CH3 – CHNH2 – COOH

H – O -- CH2 – CHNH2 – COOH

Структура белков.

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной.

Типы структур:

Первичная – определяется последовательностью аминокислот. Из трёх аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 101300 длиной каждая не менее 100 остатков, следовательно, продолжается эволюционный процесс.

Вторичная – спираль, полая внутри, которая удерживается водородными связями, при этом радикалы направлены наружу.

Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в клубок. Отрицательно и положительно заряженные R – группы аминокислот притягиваются и сближают участки белковой цепи, так образуется клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -).

Четвертичная структура – некоторые белки, например гемоглобин и инсулин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре.

В человеческом организме около 100000 белков, молекулярная масса которых от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

История вопроса.